BASE MOLECULAR DE LA VIDA

4.6.

ENZIMAS: BIOCATALIZADORES

Las enzimas son biocatalizadores, es decir, catalizadores de las reacciones bioquímicas de los seres vivos. Se consideran biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las vitaminas. Intervienen en concentraciones muy pequeñas, aceleran las reacciones y no sufren modificaciones. Aunque existen enzimas formados por ARN (los ribozimas), la mayoría son proteínas, por lo que ejercen su función mediante unión selectiva a sustancias denominadas sustratos. La unión enzima-sustrato (E-S) produce cambios químicos en los sustratos (S), que se transforman en productos (P). 4.6.1. ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS Las enzimas son las responsables del metabolismo, reacciones que permiten a los seres vivos obtener energía y materia para sus funciones. Los sustratos se transforman en productos mediante rutas metabólicas catabólicas y anabólicas. Para que un sustrato se convierta en producto, necesita una cierta cantidad de energía. El sustrato ha de alcanzar un estado llamado estado de transición o estado activado. La energía necesaria para alcanzar este estado se denomina energía de activación. Las enzimas, como todos los catalizadores, aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación. 4.6.2. COFACTORES: COENZIMAS Y VITAMINAS Algunas enzimas, llamadas holoenzimas no poseen la estructura necesaria para realizar su función. Para conseguirla han de unirse a otras moléculas no proteicas, los cofactores. La parte proteica se denomina entonces apoenzima: Holoenzima = apoenzima + cofactor El cofactor puede ser: Orgánico o metaloorgánico: unido por enlaces débiles o covalentes: Coenzimas: unidos por enlaces débiles: NAD + , FAD y vitaminas hidrosolubles. Grupo prostético: unido por enlaces covalentes: grupo hemo de hemoglobinas, mioglobinas y citocromos. Iónico: iones minerales como Mg, Zn, Cu… moldean la enzima para darle la forma adecuada. 4.6.2.1. Vitaminas Son sustancias de naturaleza variable, imprescindibles para el metabolismo pero no sintetizables, deben tomarse en la dieta. Las vitaminas, a diferencia de los aa esenciales o los ácidos grasos esenciales, se requieren en cantidades mínimas. Su falta provoca avitaminosis o hipovitaminosis, que produce enfermedades carenciales. El exceso, sobre todo de las liposolubles, provoca hipervitaminosis, que ocasiona efectos secundarios. Las vitaminas se clasifican en liposolubles e hidrosolubles. Las hidrosolubles (C y complejo B) son coenzimas. De las liposolubles (A, E, D, K), sólo la K actúa como coenzima. 4.6.3. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Las enzimas son altamente específicas de las reacciones que catalizan y de los sustratos sobre los que actúan, pues poseen en su superficie una zona activa denominada centro catalítico a la que se adapta el sustrato. El centro catalítico tiene una estructura apropiada para el sustrato, pero no es totalmente rígido, sigue el modelo de acoplamiento inducido: el propio sustrato modifica el centro catalítico para que ambos se acoplen. Las cadenas laterales R del centro catalítico crean las condiciones fisicoquímicas óptimas para que se produzca la reacción. 4.6.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA La cinética enzimática estudia la velocidad de actuación de las enzimas, medida en unidades de sustrato transformado o unidades de producto obtenidas por unidad de tiempo. La cinética enzimática suele responder a la ecuación de Michaelis- Menten. De esta ecuación (y de su gráfica) puede obtenerse la constante de Michaelis (K M ), definida como la concentración de sustrato a la cual la velocidad enzimática es la mitad de la máxima. Indica la afinidad de la enzima a sus sustratos: cuanto menor K M , mayor afinidad y más eficacia catalítica. 4.6.5. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Ciertas sustancias disminuyen o anulan la velocidad enzimática: son los inhibidores. Estos pueden ser: Reversibles: la unión con el inhibidor es temporal. Hay tres tipos: Competitiva: el inhibidor es similar en estructura al sustrato, por lo que compite con él por unirse al centro activo. No competitiva: el inhibidor se une en un lugar diferente del centro activo y lo modifica, impidiendo la unión del sustrato. Acompetitiva: el inhibidor se une al complejo E-S, impidiendo que se forme el producto. Irreversible (venenos): la unión del inhibidor es permanente: la unión de insecticidas organofosforados y la enzima acetilcolinesterasa (EC 3.1.1.7) provoca contracciones musculares indefinidas. 4.6.6. FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Variaciones de temperatura: el aumento de la temperatura altera la estructura tridimensional de la enzima. Por encima de 50-60 °C la mayoría se desactiva. Las bacterias termófilas aguantan más de 100 °C. Existe una temperatura óptima a la que la actividad enzimática es máxima. La bajada de temperatura reduce la actividad, pero no la desnaturaliza. Cambios de pH: las variaciones de pH ocasionan alteración de cargas y cambios conformacionales. Existe igualmente un pH óptimo, diferente para cada enzima: pepsina (EC 3.4.23.1) (estómago), pH ácido; ptialina (amilasa. EC 3.2.1.1) (saliva), pH neutro; tripsina (EC 3.4.21.4) y quimotripsina (EC 3.4.21.1) (páncreas e intestino), pH alcalino. Alosterismo: las enzimas alostéricas presentan una forma activa y otra inactiva, en función de la unión a ligandos en los centros reguladores de la enzima. 4.6.7. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN Las enzimas suelen nombrarse con un prefijo que indica el sustrato sobre el que actúan o la reacción que catalizan seguido del sufijo –asa: sacarasa (EC 3.2.1.10), amilasa (EC 3.2.1.1), lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27). Existe una nomenclatura oficial formada por un código de 4 cifras precedido de las letras EC (Enzyme Commission) que indica la clase, subclase, subdivisión de la subclase y cifra específica. EC 2.7.3.2 = ATP-creatín-fosfotransferasa.

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